Forscher entschlüsseln bisher unbekannte Protease-Struktur
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(idw). Eigentlich waren die Wissenschafter an der Analyse einer Protease im Nervensystem des Menschen interessiert, der eine Rolle bei der Kontrolle von Schmerzprozessen zugeschrieben wird.
Doch im Zuge der Forschungen machten die Arbeitsgruppen der Karl-Franzens-Universität Graz und der Technischen Universität Graz eine völlig neue Entdeckung: Sie entschlüsselten die dreidimensionale Struktur eines Proteins aus einer bislang nicht näher beschriebenen Familie von Proteasen.
Proteasen sind wichtige Katalysatoren in der Zelle, die für zahlreiche Lebensprozesse, wie zum Beispiel Verdauung, Blutgerinnung oder Abbau von Botenstoffen, unersetzlich sind.
Diese vielversprechenden Erkenntnisse ebnen unter anderem den Weg zur Entwicklung neuer, schmerzstillender Medikamente. Bestimmt wurde diese neue Struktur von Pravas Baral, Doktorand in der Arbeitsgruppe von Dr. Karl Gruber vom Institut für Molekulare Biowissenschaften der Uni Graz. In Zusammenarbeit mit Forschern der TU unter der Leitung von Prof. Dr. Peter Macheroux vom Institut für Biochemie gelang es dem Strukturbiologen, einen Vertreter der Proteasenfamilie M49 aus der Bäckerhefe zu kristallisieren. Die Röntgenstrukturanalyse ergab, dass es sich um einen neuartigen Faltungstyp handelt, der bislang noch nicht in der Natur beobachtet worden war. Die Struktur dieses Proteins gibt außerdem Aufschluss über seine Funktionsweise - Erkenntnisse, die auch auf das menschliche Protein übertragbar sind, und damit wichtige Impulse für die Medikamentenentwicklung liefern.
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