Vor
(idw). Einem internationalen Forscherteam der Universität Halle-Wittenberg und der beiden US-amerikanischen Universitäten Harvard und Brandeis bei Boston ist es jetzt erstmals gelungen, intrinsische - also "aus sich selbst hervorgebrachte" - Bewegungen eines Enzyms direkt nachzuweisen. Enzyme gehören zu den Eiweißen (Proteinen); ihre Wirkungsweise ist eng verknüpft mit ihrer Struktur. Diese Struktur ist jedoch nicht starr, und gerade Änderungen darin sind es, die für das spezifische Funktionieren eines Proteins entscheidend sind. Bisher gingen Wissenschaftler davon aus, dass solche Änderungen in der Struktur stets durch (bio)chemische Prozesse ausgelöst werden - etwa durch die Bindung eines Substrats. Die Forschergruppe um Prof. Dr. Christian Hübner von der Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg, Prof. Dr. Dorothee Kern und Prof. Dr. Greg Petsko von der Brandeis-Universität sowie Prof. Dr. Martin Karplus von der Harvard University konnte nun mit Hilfe verschiedener Techniken erstmals nachweisen, dass diese Strukturänderungen auch spontan ablaufen können. Die Ergebnisse ihrer Forschungsarbeiten wurden jetzt im renommierten Wissenschaftsjournal Nature veröffentlicht. In ihrer Arbeit untersuchten die Forscher die Adenylatkinase: ein Enzym, das notwendig ist für die Aufrechterhaltung der ATP-Konzentration und damit der "Energiewährung" in unserem Körper. Die Wissenschaftler nutzten Kernspinresonanzspektroskopie und Röntgenkristallographie sowie Moleküldynamiksimulation für ihre Experimente und erhielten so bereits erste Hinweise für die von ihnen vermutete Art der Bewegung. "Diesen Methoden haftet jedoch der Nachteil an, dass immer eine große Zahl von Enzymen gleichzeitig beobachtet wird - und die vollführen natürlich keine synchronen Bewegungen", erläutert Christian Hübner. Der entscheidende Schachzug nun war der Einsatz einer neuen Fluoreszenzmethode: der Einzelmolekül-Fluoreszenzspektroskopie. Mit ihrer Hilfe konnte die Gruppe um Hübner die Bewegung sichtbar machen. Das Auftreten spontaner Formänderungen war zwar zuvor vermutet worden, konnte jedoch jetzt erstmals experimentell von Wissenschaftlern nachgewiesen werden. Dieser Nachweis ist von fundamentaler Bedeutung für unser Verständnis der Funktionsweise von Enzymen. "Das Wissen könnte nun unter anderem helfen, mittels genetischer Methoden die Funktion von Enzymen für industrielle Anwendungen zu optimieren, um zum Beispiel Bioethanol als nachwachsenden Treibstoff effizienter zu produzieren", zieht Hübner ein erstes Fazit seiner Arbeiten.
