(idw). Proteine sind die wichtigsten Funktionsträger der Zelle. Sie bestehen aus einer oder mehreren linearen Ketten, deren Bausteine die Aminosäuren sind. Ihre Aufgaben können Proteine aber nur erfüllen, wenn sich diese Stränge in eine jeweils spezifische, dreidimensionale Struktur gefaltet haben. Fehler bei diesem hoch komplexen Prozess können zu neurodegenerativen Erkrankungen, etwa Alzheimer und Parkinson, aber auch zu anderen Leiden führen. Dennoch ist die Proteinfaltung noch weitgehend unverstanden. Ein Forscherteam um Professor Wolfgang Zinth, Lehrstuhl für BioMolekulare Optik der Ludwig-Maximilians-Universität (LMU) München hat nun in Zusammenarbeit mit Wissenschaftlern des Max-Planck-Instituts für Biochemie in Martinsried die Faltung und Entfaltung eines häufigen Strukturmotivs von Proteinen untersucht. Wie in der Fachzeitschrift "Proceedings of the National Academy of Sciences“ (PNAS) berichtet, läuft die Auflösung dieser so genannten Haarnadelstruktur extrem schnell ab, während ihre Bildung etwa 100.000-mal länger dauert - wohl weil eine Vielzahl von Anordungen erst getestet werden muss. Die korrekte Faltung einer Aminosäurekette in ein funktionsfähiges Protein, etwa ein Enzym, ist von fundamentaler Bedeutung für nahezu alle Prozesse im Körper. "Eine besonders wichtige Rolle bei diesen Vorgängen spielen die so genannten Betastrukturen der Proteine", berichtet Projektleiter Zinth. "Bei diesen Faltblättern und Haarnadelstrukturen laufen die Aminosäurestränge parallel oder antiparallel zueinander." Für ihre Untersuchung nutzten die Forscher eine einfache Haarnadelstruktur als Modell für die komplexeren Faltblätter.

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