Die Muskelkontraktion ist ein hochinteressanter Prozess, bei dem die Wissenschaft immer noch neue Erkenntnisse ans Licht bringt Mit Hilfe der Elektronenmikroskopie haben Wissenschaftler des Max-Planck-Instituts für medizinische Forschung in Heidelberg jetzt z.B. ein notwendiges Steuerelement im Zyklus der Muskelproteine Aktin und Myosin bei der Muskelkontraktion gefunden (vgl. fitness.com-News vom 27.10.03). Damit gelang den Forschern ein entscheidender Durchbruch für das Verständnis, wie die Energieumwandlung in Muskelfasern im Detail funktioniert. Der grundsätzliche Ablauf einer Muskelkontraktion war vorher natürlich schon bekannt, und genau diese Abläufe wollen wir hier einmal näher betrachten.

Bevor man sich jedoch mit den energetischen Prozessen im Muskel selbst befasst, sollte man sich zuerst einmal ansehen, wie ein Muskel überhaupt aufgebaut ist.

Abb. 1

Der Muskelbauch selbst besteht aus zahlreichen Muskelfasern, die sich wiederum in einzelne Muskelfibrillen (Myofibrillen) unterteilen lassen. In der isolierten Darstellung einer Myofibrille erkennt man deutlich helle senkrechte Streifen, die sogenannten Z-Streifen. Der Bereich zwischen zwei Z-Streifen wird Sarkomer genannt und ist die kleinste funktionelle Einheit eines Muskels. Im Sarkomer findet die eigentliche Muskelkontraktion statt. In ihm befinden sich Aktin-, Myosin- und Titinfilamente (vgl. Abb.1).

Abb. 2

Ein funktionsfähiges Aktinfilament (vgl. Abb.2) besteht aus kugelförmigen Eiweißmolekülen (F-Aktin), die in einer Doppelspirale angeordnet sind, in deren Längsrillen die Tropomyosinfäden verlaufen, die wiederum durch Troponinmolekül-Komplexe miteinander verbunden sind.

Abb.: 3

Das Myosinfilament (vgl. Abb.3) besteht aus dem Myosinschaft, Myosinhals und dem beweglichen Myosinkopf (Myosinhead). Der Myosinschaft besteht aus spiralig umeinander gewundenen Peptidketten. Sie liegen parallel und bilden das Rückgrat des Myosinfilaments. Die Myosinmoleküle haben die Neigung, sich längs so aneinander zu lagern, dass die Köpfchen in regelmäßigem Abstand seitlich aus dem Myosinfilament herausragen.

Neben Myosin und Aktin spielt Titin eine wichtige Rolle innerhalb des Sarkomers. Das Titinmolekül gleicht einer Kette aus Perlen. Es bindet sich an andere Eiweiße im Sarkomer, vor allem an Myosin. Das riesige Molekül (vgl. Abb.1) sorgt im Muskel sowohl für Stabilität als auch für Elastizität. Obwohl es schon seit rund 20 Jahren bekannt ist, hat man erst vor Kurzem erkannt, welche außerordentliche Bedeutung das Molekül hat. Es hilft beispielsweise zu erklären, warum Sarkomere bei starker Dehnung nicht auseinander fallen. Oder wie bei einer Dehnung unabhängig von der Muskelkontraktion eine Federkraft entsteht, die den Muskel - und im übrigen auch ein isoliertes Sarkomer - nach dem Ende der Dehnung wieder auf seine Ausgangslänge zurückzieht.

Während also das Titin für Elastizität und Stabilität des Muskels verantwortlich ist, vollzieht sich die eigentliche Muskelkontraktion zwischen Aktin- und Myosinfilament, doch benötigt unser Muskel dafür einen elektrischen Reiz und eine Energiequelle.

Als primäre Energiequelle steht dem Muskel Adenosin-tri-phosphat (ATP) zur Verfügung, das in großer Anzahl im Körper gespeichert ist. ATP ist eine energiereiche Verbindung, aus der durch Abspaltung von Phosphat Energie freigesetzt wird.

ATP wird umgewandelt zu ADP + P + chemische Energie

Dieser chemische Vorgang und die Muskelkontraktion beginnen allerdings erst dann, wenn ein Signal von einem zugehörigen motorischen Nerv zum Skelettmuskel gelangt. Der Nervenimpuls löst an der Membran der Muskelzelle ein Aktionspotential aus, und diese elektrische Erregung breitet sich rasch in einer Reihe von Membranfalten, den so genannten Quertubuli aus. Diese Tubuli erstrecken sich von der Muskelmembran nach innen um jede Myofibrille . Von dort wird das Erregungssignal auf das sarkoplasmatische Retikulum übertragen, eine angrenzende Hülle Ca2+-speichernder Zisternen, die jede Myofibrille umgeben. Das ankommende Aktionspotential setzt über die Quertubuli letztendlich Ca2+ aus dem sarkoplasmatischen Retikulum frei und die Ca2+ - Konzentration im Inneren des Sarkomers steigt. Auf diesem Weg wird das Enzym ATP-ase am Myosinkopf aktivert, und schließlich ATP gespalten. Durch die Spaltung befinden sich am Myosinkopf neben ATP nun auch Adenosin-di-phosphat (ADP), Phosphat und chemische Energie. Diese chemische Energie wird nun in mechanische Energie umgewandelt und der Muskel verkürzt sich, er kontrahiert. Doch wie funktioniert dieser Vorgang genau?

Bei der Verkürzung der Muskelfaser gleiten Myosin- und Aktinfilamente teleskopartig ineinander. Dabei nähern sich die Z-Linien einander und die Aktin- und Myosinfilamente überlappen sich stärker. Dieses Ineinandergleiten der Filamente wird durch die mechanische Energie ausgelöst, die durch die Spaltung des ATP entstanden ist, man spricht dabei vom Querbrückenzyklus.

Abb. 4

Im Ruhezustand lagert sich der Myosinkopf an das Aktinfilament in einem Winkel von ca. 90° an. Sie sind durch eine Querbrücke miteinander verbunden (vgl. Abb.4; Bild oben Mitte). Wenn sich ein ATP-Molekül an den Myosinkopf bindet, löst sich dieser vom Aktinfilament. (Bild oben rechts), die Myosin-Aktin-Interaktion ist blockiert. Die Spaltung des ATP führt zu einer Kippbewegung des Myosinkopfes um ca. 45° nach links (Bild rechts unten). Nun kann sich der gekippte Myosinkopf an einer anderen Stelle des Aktinfilaments erneut anlagern (Bild unten Mitte), eine neue Querbrücke entsteht. Diese zunächst nur schwache Bindung wird mit sinkender Phosphatkonzentration allerdings sehr stark (Bild links unten). Der Myosinkopf neigt jetzt dazu, wieder den ursprünglichen Winkel von 90° zum Aktinfilament einzunehmen und verschiebt durch diese Abknickbewegung das Aktinfilament (Bild links oben). Während der Kippbewegung werden die Querbrücken zwischen Myosin und Aktin angespannt und üben einen Zug auf die Verbindungen der Aktin-Myosinfilamente aus. Diesen Vorgang nennt man auch "power stroke" oder "Ruderschlag". Er führt dazu, dass sich Myosin- und Aktinfilamente relativ zueinander bewegen. Hat der Myosinkopf wieder seine ursprüngliche Ausgangsposition eingenommen, kann der Zyklus von vorne beginnen.

Pro Sekunde wird dieser Zyklus rund 5 mal durchlaufen. Es bilden sich dabei ca. 500 so genannte Myosin-Aktin-Querbrücken Pro Zyklus verkürzt sich das Sarkomer um rund 1% seiner Länge. Maximal kann die Verkürzung bei einem quergestreiften Muskel ca. 50%, bei einem glatten Muskel immerhin 75% der Sarkomerlänge betragen.

Die molekularen Grundlagen dieses Querbrückenzyklus waren bis heute nur teilweise verstanden und ließen einige Fragen offen, doch ist den Forschern des Max-Planck-Instituts jetzt anscheinend der entscheidende Durchbruch gelungen. So konnten sie u.a. feststellen, warum sich der Myosinkopf bei einer hohen Phosphorkonzentration vom Aktinfilament löst und wie es ihm möglich ist, sich an einer anderen Stelle des Aktinfilaments erneut anzulagern.

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Autor: Benjamin Göddel